Abstract
- Mitochondrien sind an der zellulären Energieversorgung, Signalübertragung und Apoptose beteiligt. Ihre Fähigkeit, zu fusionieren und zu teilen, bietet funktionelle und morphologische Flexibilität und ist ein wesentliches Merkmal der mitochondrialen Qualitätserhaltung. Um den Einfluss der mitochondrialen Fusion/Spaltung auf die Reorganisation von inneren Membranproteinen zu untersuchen, wurden oxidative Phosphorylierungs-(OXPHOS)-Komplexe in Mitochondrien verschiedener HeLa-Zellen mit fluoreszierenden Proteinen (GFP und DsRed-HA) markiert und Zellen durch Polyethylenglykolbehandlung fusioniert. Die Umverteilung der markierten OXPHOS-Komplexe wurde dann mittels Immunelektronenmikroskopie, zweifarbiger hochauflösender Fluoreszenzmikroskopie und Einzelmolekülverfolgung verfolgt. Im Gegensatz zu den äußeren Membran- und Matrixproteinen, die sich bei der mitochondrialen Fusion schnell und homogen vermischen, wurde die Vermischung der inneren Membranproteine verzögert. Unsere Daten deuten darauf hin, dass die Zusammensetzung von Cristae während der Fusion von Mitochondrien erhalten bleibt und dass Cristae mit gemischten OXPHOS-Komplexen nur langsam und nacheinander durch begrenzte Diffusion von inneren Membranproteinen in bestehende Cristae gebildet werden. Die resultierende transitorische Mosaikzusammensetzung der inneren mitochondrialen Membran beleuchtet die mitochondriale Heterogenität und ist möglicherweise mit lokalen Unterschieden in Funktion und Membranpotenzial verbunden.